Algoritmiskās metodes bioķīmisko atruktūru analīzei

dc.contributor.advisorVīksna, Jurisen_US
dc.contributor.authorKurbatova, Nataļjaen_US
dc.contributor.otherLatvijas Universitāte. Datorikas fakultāteen_US
dc.date.accessioned2015-01-12T06:49:15Z
dc.date.available2015-01-12T06:49:15Z
dc.date.issued2008en_US
dc.descriptionElektroniskā versija nesatur pielikumusen_US
dc.description.abstractDotās disertācijas ietvaros ir aprakstīti jauni ieguldījumi datorzinātnē, kas pavirza bioinformātiku dažus soļus tuvāk vispārejai proteīnu evolūcijas modeļa izveidošanai. VAdoties no pieņēmuma, ka proteīnu struktūras evolucionē pakāpeniski, kad katrā solī ir notikusi neliela struktūras izmaiņa, jauns algoritms ar nosaukumu ESSM tiek izstrādāts, lai salīdzinātu divas proteīnu struktūras un noteiktas evolūcijas izmaiņas, kas varētu starp viņiem notikt. Nākamais ieguldījums ir jauna metode, kas ļauj pētīt evolūcijas sakarības starp proteīnu struktūrām veselā proteīnu datubāzē. Dotā metode sastāv no divām daļām: proteīnu struktūru salīdzināšana, izmantojot ESSM algoritmu un proteīnu struktūru telpas grafu konstruēšana. Pēdējais ieguldījums ir IsoCleft algoritma realizācija kopā ar izstrādātiem piesaistīšanas centru modeļiem un lokālo līdzību novērtēšanas metodēm.en_US
dc.description.abstractThis dissertation describe a number of novel contributions that move bioinformatics on a few staps toward creation of the general model of protein evolution. Under assumption that protein structures have evolved by a stepwise process, the ESSM algorithm has been developed for protein structure comperison and detection of evolutionary changes. The next contribution is a new method for the exploration of evolutionary relations between protein structures in the whole dataset of proteins. This method consists of two stages: all-agaist-all comparison of the protein structures by using the ESSM and construction of fold space hraph on the basis of discovered mutations. The last contribution is the implementation of IsoCleft algorithm for the detection of 3D atomic similarities by using created binding site models and similarity measurement scores.en_US
dc.identifier.other10027en_US
dc.identifier.urihttps://dspace.lu.lv/dspace/handle/7/4527
dc.language.isoN/Aen_US
dc.publisherLatvijas Universitāteen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectDatorzinātnesen_US
dc.subjectDatorzinātneen_US
dc.subjectInformācijas tehnoloģija, datortehnika, elektronika, telekomunikācijas, datorvadība un datorzinātneen_US
dc.titleAlgoritmiskās metodes bioķīmisko atruktūru analīzeien_US
dc.title.alternativeAlgorithmic methods for analysis of biochemical structuresen_US
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisen_US
Files
Original bundle
Now showing 1 - 1 of 1
Loading...
Thumbnail Image
Name:
10027-Natalja_Kurbatova_2008.pdf
Size:
6.59 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Description:
License bundle
Now showing 1 - 1 of 1
Loading...
Thumbnail Image
Name:
license.txt
Size:
1.46 KB
Format:
Plain Text
Description: